Wir liefern Bakterien Rhodopsin, Membranprotein Bacteriorhodopsin-bacteriopsin, HsBR.

Unser zellfreies Protein ist die verificated Funktion gewesen.

Einleitung

Bacteriorhodopsin (BR) ist ein Protein mit 7 Transmembrane, das als eine lichtgetriebene Protonpumpe im Archaebacteria auftritt. Wegen seines kovalent gesprungenen farbigen Ligand, BR ist als Steuermembranprotein, zum Beispiel für Kristallisationsproben und die biochemischen/biophysikalischen Experimente weit verbreitet.

Struktur

Bacteriorhodopsin ist ein integrales Membranprotein, das normalerweise in den zweidimensionalen kristallenen Flecken gefunden wird, die bekannt sind als „purpurrote Membran“, die bis fast 50% der Fläche der archaeal Zelle besetzen kann. Das wiederholende Element des sechseckigen Gitters wird aus drei identischen Proteinketten verfasst, jede gedreht durch 120 Grad im Verhältnis zu den anderen. Jede Kette hat sieben Alphahelixe des Transmembrane und enthält ein Molekül von tief innen retinalburied, die typische Struktur für retinylidene Proteine.

Funktion

Bacteriorhodopsin gehört den Mikroben-rhodopsins. Sie haben Ähnlichkeiten zu den fest gefügten rhodopsins, die Pigmente dieses Richtungslicht in der Retina. Rhodopsins enthalten auch Netzhaut; jedoch sind die Funktionen von rhodopsin und von bacteriorhodopsin unterschiedlich, und es gibt begrenzte Ähnlichkeit in ihren Aminosäurereihenfolgen. gehören rhodopsin und bacteriorhodopsin der Familie des Empfängers 7TM von Proteinen, aber rhodopsin ist ein G Protein-verbundener Empfänger und bacteriorhodopsin ist nicht.

Das bacteriorhodopsin Molekül ist purpurrot und ist an absorbierendem grünem Licht am leistungsfähigsten (Wellenlänge 500-650 Nanometer, mit dem Absorptionsmaximum bei 568 Nanometer). Bacteriorhodopsin hat ein breites Anregungsspektrum. Für eine Entdeckungswellenlänge zwischen 700 und 800 Nanometer, hat es eine beträchtliche ermittelte Emission für Erregungswellenlängen zwischen 470 Nanometer und 650 Nanometer (mit einer Spitze bei 570 Nanometer). Wenn es bei 633 Nanometer gepumpt wird, hat das Emissionsspektrum beträchtliche Intensität zwischen 650 Nanometer und 850 Nanometer.

Hauptprotonübertragungen in das bacteriorhodopsin photocycle. Protonatable-Gruppen und verklemmte Wassermoleküle, die für Transporttätigkeit wichtig sind, werden als Stockdarstellung und blaue Bereiche, beziehungsweise gezeigt (VEH-Identifikation: 1C3W). Zahlen mit Pfeilen stellen die Reihenfolge von Protonübergangsreaktionen, die entsprechenden Übergänge zwischen den photointermediates werden angezeigt in der Einfügung dar. Die TM-Helixe werden in den folgenden Farben gezeigt: A, blau; B, Knickente; C, Grün; D, Lindgrün; E, Gelb; F, orange; G, rot; und der Chromophor wird als schwarze Stöcke dargestellt. ① Proton-Übertragung von RSBH ⁺ auf den Primärprotonakzeptanten Asp85; ② Protonfreigebung dem extrazellularen Medium vom Proton-freigebenden Komplex; ③ reprotonation des RSBs vom Primärprotonspender Asp96; ④ reprotonation von Asp96 vom zellplasmatischen Medium; ⑤ Protonübertragung von Asp85 auf den Proton-freigebenden Komplex.

Die oben genannten Informationen sind ein Zitat von Chem Rev. 2014 am 8. Januar; 114(1): 126-163. Erschienene online 2013 am 23. Dezember. doi: 10.1021/cr4003769

Spezifikation